Фосфоенолпируваткарбоксилаза

Поделись знанием:
(перенаправлено с «ФЕП-карбоксилаза»)
Перейти к: навигация, поиск
Фосфоенолпируваткарбоксилаза

Мономер ФЕП-карбоксилазы из Flaveria trinervia.
Идентификаторы
Шифр КФ

[www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC4/1/1/31.html 4.1.1.31]

Номер CAS

[www.chemnet.com/cas/supplier.cgi?exact=dict&terms=9067-77-0 9067-77-0]

Базы ферментов
IntEnz

[www.ebi.ac.uk/intenz/query?cmd=SearchEC&ec=4.1.1.31 IntEnz view]

BRENDA

[www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=4.1.1.31 BRENDA entry]

ExPASy

[www.expasy.org/enzyme/4.1.1.31 NiceZyme view]

MetaCyc

[biocyc.org/META/substring-search?type=NIL&object=4.1.1.31 metabolic pathway]

KEGG

[www.genome.ad.jp/dbget-bin/www_bget?enzyme+4.1.1.31 KEGG entry]

PRIAM

[priam.prabi.fr/cgi-bin/PRIAM_profiles_CurrentRelease.pl?EC=4.1.1.31 profile]

PDB structures

[www.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.do?smartSearchSubtype=EnzymeClassificationQuery&Enzyme_Classification=4.1.1.31 RCSB PDB] [www.ebi.ac.uk/pdbe-srv/PDBeXplore/enzyme/?ec=4.1.1.31 PDBe] [www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/enzymes/GetPage.pl?ec_number=4.1.1.31 PDBsum]

Gene Ontology

[amigo.geneontology.org/cgi-bin/amigo/go.cgi?query=GO:0008964&view=details AmiGO] • [www.ebi.ac.uk/ego/DisplayGoTerm?id=GO:0008964&format=normal EGO]

Поиск
PMC

[www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&term=4.1.1.31%5BEC/RN%20Number%5D%20AND%20pubmed%20pmc%20local%5Bsb%5D статьи]

PubMed

[www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=pubmed&term=4.1.1.31%5BEC/RN%20Number%5D статьи]

NCBI

[www.ncbi.nlm.nih.gov/protein?term=4.1.1.31%5BEC/RN%20Number%5D NCBI proteins]

CAS

[tools.wmflabs.org/magnustools/cas.php?language=en&cas=9067-77-0 9067-77-0]

Шаблон: просмотр • обсуждение • править

Фосфоенолпируваткарбоксилаза (ФЕП-карбоксилаза) представляет собой фермент из семейства карбоксилаз, который встречается у растений и некоторых бактерий. Он катализирует присоединение бикарбоната (НСО3−) к фосфоенолпирувату (ФЕП) с образованием четырёх углеродного соединения оксалоацетата и неорганического фосфата[1]:

ФЕП + НСО3− → оксалоацетат + Фн

Это первая реакция фиксации углерода у СAM (англ. crassulacean acid metabolism) и С4-растений, а также одна из анаплеротических реакций цикла трикарбоновых кислот у бактерий и растений. Структура фермента, а также его двухступенчатый каталитический механизм достаточно хорошо изучены. Активность ФЕП-карбоксилазы находится под жёстким контролем и регулируется как путём фосфорилирования, так и аллостерически.





Структура

ФЕП-карбоксилаза присутствует в растениях и некоторых видах бактерий, но отсутствует у грибов или животных (включая человека)[2]. Нуклеотидная последовательность гена этого фермента отличается между организмами, но всегда сохраняются активный центр фермента и аллостерические сайты связывания, необходимые для его регуляции. Консервативной остаётся и его третичная структура[3].

Кристаллическая структура ФЕП-карбоксилазы была определена для нескольких организмов, в том числе для Zea maysа (кукурузы) и Escherichia coli[3]. Фермент существует в виде димера димеров: две идентичные субъединицы связываются, образуя димер через солевые мостики между аргиниом (R438 — точное положение может меняться в зависимости от происхождения Гена) и глутаминовой кислотой (E433)[4]. Этот димер в свою очередь связывается с другим димером и вместе они образуют комплекс из четырёх субъединиц. Каждая субъединица состоит в основном из альфа-спиралей (65 %)[1], имеет массу 106 кДа[5] и состоит из приблизительно 966 аминокислот[6].

Активный центр фермента охарактеризован не полностью. Он включает в себя консервативные остатки аспарагиновой (D564) и глутаминовой кислот (E566), которые через свои карбоксильные группы нековалентно связывают двухвалентный металлический ион[1]. В зависимости от организма это может может быть ион магния, марганца или кобальта[1][2], его роль заключается в координации молекулы фосфоенолпирувата (ФЕП) и промежуточных продуктов реакции. Остаток гистидина (H138) в активном сайте считается, для облегчения переноса протона в каталитическом механизме[1][4].

Механизм катализа

Механизм катализа ФЕП-карбоксилазы довольно хорошо изучен. Реакция образования оксалоацетата является очень экзотермической и потому необратима; изменение энергии Гиббса для этого процесса (△G°’) составляет −30 кДж/моль[1]. Субстрат и кофактор связываются в следующем порядке: ион металла (Cо2+, Mg2+ или Mn2+), ФЕП и гидрокарбонат (НСО3−)[1][2]. Реакция протекает в два основных этапа, как описано ниже и показано на рисунке: 1. Гидрокарбонат выступает как нуклеофил и атакует фосфатную группу ФЕП. Это приводит к расщеплению ФЕП на карбоксифосфат (активированную форму CO2) и очень реакционноспособную енольную форму пирувата.

2. На карбоксифосфат переносится протон. В этом процессе участвует остаток гистидина (H138), который сначала отщепляет протон от карбоксильной группы, а затем, как кислота, переносите его на фосфат[1]. После этого карбоксифосфат экзотермически разлагается на углекислый газ и неорганический фосфат, что делает реакцию необратимой. Наконец, углекислый газ атакует енолат и образуется оксалоацетат[1][2][7].

Ион металла необходим чтобы координировать енолат и углекислый газ; молекула СО2 теряется только в 3 % случаев[2]. Активный центр фермента является гидрофобным и не пропускает воду, поскольку карбоксифосфат довольно легко гидролизуется[1].

Биологическая функция

ФЕП-карбоксилаза выполняет три главные функции: С4-фотосинте, CAM-фотосинтез и поддержание уровня интермедиатов в цикле трикарбоновых кислот.

Основной механизм ассимиляции углекислоты растениями происходит через фермент рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазу-оксигеназу (также известную как Рубиско), которая присоединяет СО2 к рибулозо-1,5-дифосфату (пяти углеродный сахар) с образованием двух молекул 3-фосфоглицерата. Однако при высоких температурах и низкой концентрации СО2 Рубиско вместо углекислого газа присоединяет кислород, что приводит к образованию метаболически инертного продукта гликолата, который перерабатываться в процессе фотодыхания. Чтобы предотвратить это бесполезный процесс, растения могут увеличивать локальную концентрацию CО2 с помощью С4-фотосинтеза[3][8]. ФЕП-карбоксилаза играет ключевую роль в фиксации СО2 в виде бикарбонат-аниона, соединяя его с ФЕП для создания оксалоацетата в ткани мезофилла. Затем оксалоацетат превращается обратно в пируват (через малат), чтобы высвободить СО2 в более глубоком слое обкладки проводящего пучка, где углекислый газ фиксируется Рубиско в цикле Кальвина. Пируват преобразуется обратно в ФЕП в клетках мезофилла, и цикл начинается снова. Таким образом происходит активное концентрирование СО2[2][9][10].

Вторая важная и очень похожая функция ФЕП-карбоксилазы — участие в CAM-фотосинтезе. Этот метаболический путь распространен у растений, живущих в засушливых местообитаниях. Растения не могут позволить открытые устьица в течение дня, чтобы поглощать CО2, так как при этом теряется слишком много воды в процессе транспирации. Вместо этого устьица открываются ночью, когда испарение воды минимально, CО2 Связывается путём фиксации ФЕП-карбоксилазой в форме оксалоацетата. Оксалоацетат затем превращается в малат с помощью фермента малатдегидрогеназы и депонируется в вакуоли, а затем используется в течение дня, когда световые реакции генерируют достаточно энергии (главным образом в виде АТФ) и восстановительных эквивалентов (НАДФН) для работы цикла Кальвина[2][3][10].

Третья функция ФЕП-карбоксилазы не связана с фотосинтезом. Аналогично пируваткарбоксилазе, ФЕП-карбоксилаза пополняет пул оксалоацетата в цикле трикарбоновых кислот. Образовавшийся в ходе гликолиза ФЕП преобразуется в пируват, который превращается в ацетил-КоА и поступает в ЦТК, где взаимодействует с оксалоацетатом, образуя цитрат. Чтобы увеличить поток вещества через цикл часть ФЕП преобразуется в оксалоацетат с помощью ФЕП-карбоксилазы, восполняя оксалоацетат, который откачивается из цикла для синтеза биомолекул клетки. ЦТК представляет собой центральный путь обмена веществ, поэтому увеличение потока проходящего через него вещества важно для биосинтеза многих молекул, например аминокислот[11].

Регуляция

ФЕП-карбоксилаза регулируется двумя путями: через фосфорилирование и аллостерически. На рисунке сбоку показана схема механизма регуляции.

Фосфорилирование киназой фосфоенолпируваткарбоксилазы активирует фермент, а фосфатаза ФЕП-карбоксилазы снижает его активность. Как киназа так и фосфатаза регулируются на уровне транскрипции. Существует также мнение, что малат обеспечивает обратную связь в этом процессе, снижая уровень экспресси киназы и повышая экспрессию фосфатазы[12]. Оксалоацетат у CAM и С4-организмов превращается в малат, высокие концентрации которого активируют экспрессию фосфатазы, которая дефосфорилирует и деактивирует ФЕП-карбоксилазу, что ведёт к снижению накопления оксалоацетата, а следовательно и малата[1][12].

Основными аллостерическими ингибиторами ФЕП-карбоксилазы являются карбоновые кислоты такие как малат и аспартат[5][12]. Поскольку малат образуется на следующем шаге САМ и С4 циклов, сразу после того как ФЕП-карбоксилаза катализирует конденсацию СО2 и ФЕП в оксалоацетат, то образуется обратная связь. И аспартат, и оксалоацетат легко превращаются друг в друга по механизму трансаминирования; таким образом, высокие концентрации аспартата путём обратной связи ингибируют ФЕП-карбоксилазу.

Основные аллостерические активаторы ФЕП-карбоксилазы — это ацетил-КоА (только у бактерий)[13], фруктозо-1,6-дифосфат[1][13] и триозофосфаты (только у растений)[14]. Эти молекулы являются индикаторами активного гликолиза и сигнализируют о необходимости производства оксалоацетата, чтобы усилить поток вещества через цикл трикарбоновых кислот. Кроме того, увеличение гликолиза означает усиленное снабжение ФЕП и, следовательно, больше акцептора для фиксации СО2 и транспорта его в цикл Кальвина. Примечательно также, что отрицательные эффектор аспартат конкурирует с положительным эффектором ацетил-КоА, что предполагает наличие у них общего сайта связывания[15].

Исследования показали, что энергетические эквиваленты, такие как АМФ, АДФ и АТФ, не оказывает существенного влияния на ФЕП-карбоксилазу[16].

Величина аллостерического влияния этих разных молекул на активность ФЕП-карбоксилазы зависит от конкретного организма[17].

Напишите отзыв о статье "Фосфоенолпируваткарбоксилаза"

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). «Phosphoenolpyruvate carboxylase: three-dimensional structure and molecular mechanisms». Archives of Biochemistry and Biophysics 414 (2): 170–179. DOI:10.1016/S0003-9861(03)00170-X. ISSN [worldcat.org/issn/0003-9861 0003-9861]. PMID 12781768.
  2. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Chollet, Raymond; Vidal, Jean; O'Leary, Marion H. (1996). «PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYLASE: A Ubiquitous, Highly Regulated Enzyme in Plants». Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 47 (1): 273–298. DOI:10.1146/annurev.arplant.47.1.273. ISSN [worldcat.org/issn/1040-2519 1040-2519].
  3. ↑ 1 2 3 4 Paulus, Judith Katharina; Schlieper, Daniel; Groth, Georg (2013). «Greater efficiency of photosynthetic carbon fixation due to single amino-acid substitution». Nature Communications 4 (2): 1518. DOI:10.1038/ncomms2504. ISSN [worldcat.org/issn/2041-1723 2041-1723]. PMID 23443546.
  4. ↑ 1 2 Kai, Y.; Matsumura, H.; Inoue, T.; Terada, K.; Nagara, Y.; Yoshinaga, T.; Kihara, A.; Tsumura, K.; Izui, K. (1999). «Three-dimensional structure of phosphoenolpyruvate carboxylase: A proposed mechanism for allosteric inhibition». Proceedings of the National Academy of Sciences 96 (3): 823–828. DOI:10.1073/pnas.96.3.823. ISSN [worldcat.org/issn/0027-8424 0027-8424].
  5. ↑ 1 2 Gonzalez, Daniel H.; Iglesias, Alberto A.; Andreo, Carlos S. (1986). «Active-site-directed inhibition of phosphoenolpyruvate carboxylase from maize leaves by bromopyruvate». Archives of Biochemistry and Biophysics 245 (1): 179–186. DOI:10.1016/0003-9861(86)90203-1. ISSN [worldcat.org/issn/0003-9861 0003-9861]. PMID 3947097.
  6. ↑ [www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3ZGE RCSB PDB — 3ZGE: Greater efficiency of photosynthetic carbon fixation due to single amino acid substitution Structure Summary Page]
  7. ↑ Fujita, Nobuyuki; Izui, Katsura; Nishino, Tokuzo; Katsuki, Hirohiko (1984). «Reaction mechanism of phosphoenolpyruvate carboxylase. Bicarbonate-dependent dephosphorylation of phosphoenol-.alpha.-ketobutyrate». Biochemistry 23 (8): 1774–1779. DOI:10.1021/bi00303a029. ISSN [worldcat.org/issn/0006-2960 0006-2960]. PMID 6326809.
  8. ↑ Leegood, Richard C (2007). «A welcome diversion from photorespiration». Nature Biotechnology 25 (5): 539–540. DOI:10.1038/nbt0507-539. ISSN [worldcat.org/issn/1087-0156 1087-0156]. PMID 17483837.
  9. ↑ Hatch, Marshall D. (2002). «C(4) photosynthesis: discovery and resolution». Photosynthesis Research 73 (1/3): 251–256. DOI:10.1023/A:1020471718805. ISSN [worldcat.org/issn/0166-8595 0166-8595]. PMID 16245128.
  10. ↑ 1 2 Keeley, Jon E.; Rundel, Philip W. (2003). «Evolution of CAM and C4Carbon‐Concentrating Mechanisms». International Journal of Plant Sciences 164 (S3): S55–S77. DOI:10.1086/374192. ISSN [worldcat.org/issn/1058-5893 1058-5893].
  11. ↑ Cousins, A. B.; Baroli, I.; Badger, M. R.; Ivakov, A.; Lea, P. J.; Leegood, R. C.; von Caemmerer, S. (2007). «The Role of Phosphoenolpyruvate Carboxylase during C4 Photosynthetic Isotope Exchange and Stomatal Conductance». Plant Physiology 145 (3): 1006–1017. DOI:10.1104/pp.107.103390. ISSN [worldcat.org/issn/0032-0889 0032-0889]. PMID 17827274.
  12. ↑ 1 2 3 Nimmo, Hugh G (2000). «The regulation of phosphoenolpyruvate carboxylase in CAM plants». Trends in Plant Science 5 (2): 75–80. DOI:10.1016/S1360-1385(99)01543-5. ISSN [worldcat.org/issn/1360-1385 1360-1385]. PMID 10664617.
  13. ↑ 1 2 Morikawa M, Izui K, Taguchi M, Katsuki H (February 1980). «Regulation of Escherichia coli phosphoenolpyruvate carboxylase by multiple effectors in vivo. Estimation of the activities in the cells grown on various compounds». J. Biochem. 87 (2): 441–9. PMID 6987214.
  14. ↑ José A. Monreal, Fionn McLoughlin, Cristina Echevarría, Sofía García-Mauriño and Christa Testerink (February 2010). «Phosphoenolpyruvate Carboxylase from C4 Leaves Is Selectively Targeted for Inhibition by Anionic Phospholipids». Plants Physiology 152 (2): 634-638. DOI:10.​1104/​pp.​109.​150326. PMID 20007442.
  15. ↑ Smith, Thomas E. (1970). «Escherichia coli phosphoenolpyruvate carboxylase: Competitive regulation by acetyl-coenzyme A and aspartate». Archives of Biochemistry and Biophysics 137 (2): 512–522. DOI:10.1016/0003-9861(70)90469-8. ISSN [worldcat.org/issn/0003-9861 0003-9861]. PMID 4909168.
  16. ↑ Coombs, J.; Maw, Susan L.; Baldry, C. W. (1974). «Metabolic regulation in C4 photosynthesis: PEP-carboxylase and energy charge». Planta 117 (4): 279–292. DOI:10.1007/BF00388023. ISSN [worldcat.org/issn/0032-0935 0032-0935]. PMID 24458459.
  17. ↑ Schuller, K. A.; Plaxton, W. C.; Turpin, D. H. (1990). «Regulation of Phosphoenolpyruvate Carboxylase from the Green Alga Selenastrum minutum: Properties Associated with Replenishment of Tricarboxylic Acid Cycle Intermediates during Ammonium Assimilation». Plant Physiology 93 (4): 1303–1311. DOI:10.1104/pp.93.4.1303. ISSN [worldcat.org/issn/0032-0889 0032-0889]. PMID 16667617.

Отрывок, характеризующий Фосфоенолпируваткарбоксилаза

Он помолчал.
– Как бы хорошо! – И, взяв ее руку, он поцеловал ее.
Наташа была счастлива и взволнована; и тотчас же она вспомнила, что этого нельзя, что ему нужно спокойствие.
– Однако вы не спали, – сказала она, подавляя свою радость. – Постарайтесь заснуть… пожалуйста.
Он выпустил, пожав ее, ее руку, она перешла к свече и опять села в прежнее положение. Два раза она оглянулась на него, глаза его светились ей навстречу. Она задала себе урок на чулке и сказала себе, что до тех пор она не оглянется, пока не кончит его.
Действительно, скоро после этого он закрыл глаза и заснул. Он спал недолго и вдруг в холодном поту тревожно проснулся.
Засыпая, он думал все о том же, о чем он думал все ото время, – о жизни и смерти. И больше о смерти. Он чувствовал себя ближе к ней.
«Любовь? Что такое любовь? – думал он. – Любовь мешает смерти. Любовь есть жизнь. Все, все, что я понимаю, я понимаю только потому, что люблю. Все есть, все существует только потому, что я люблю. Все связано одною ею. Любовь есть бог, и умереть – значит мне, частице любви, вернуться к общему и вечному источнику». Мысли эти показались ему утешительны. Но это были только мысли. Чего то недоставало в них, что то было односторонне личное, умственное – не было очевидности. И было то же беспокойство и неясность. Он заснул.
Он видел во сне, что он лежит в той же комнате, в которой он лежал в действительности, но что он не ранен, а здоров. Много разных лиц, ничтожных, равнодушных, являются перед князем Андреем. Он говорит с ними, спорит о чем то ненужном. Они сбираются ехать куда то. Князь Андрей смутно припоминает, что все это ничтожно и что у него есть другие, важнейшие заботы, но продолжает говорить, удивляя их, какие то пустые, остроумные слова. Понемногу, незаметно все эти лица начинают исчезать, и все заменяется одним вопросом о затворенной двери. Он встает и идет к двери, чтобы задвинуть задвижку и запереть ее. Оттого, что он успеет или не успеет запереть ее, зависит все. Он идет, спешит, ноги его не двигаются, и он знает, что не успеет запереть дверь, но все таки болезненно напрягает все свои силы. И мучительный страх охватывает его. И этот страх есть страх смерти: за дверью стоит оно. Но в то же время как он бессильно неловко подползает к двери, это что то ужасное, с другой стороны уже, надавливая, ломится в нее. Что то не человеческое – смерть – ломится в дверь, и надо удержать ее. Он ухватывается за дверь, напрягает последние усилия – запереть уже нельзя – хоть удержать ее; но силы его слабы, неловки, и, надавливаемая ужасным, дверь отворяется и опять затворяется.
Еще раз оно надавило оттуда. Последние, сверхъестественные усилия тщетны, и обе половинки отворились беззвучно. Оно вошло, и оно есть смерть. И князь Андрей умер.
Но в то же мгновение, как он умер, князь Андрей вспомнил, что он спит, и в то же мгновение, как он умер, он, сделав над собою усилие, проснулся.
«Да, это была смерть. Я умер – я проснулся. Да, смерть – пробуждение!» – вдруг просветлело в его душе, и завеса, скрывавшая до сих пор неведомое, была приподнята перед его душевным взором. Он почувствовал как бы освобождение прежде связанной в нем силы и ту странную легкость, которая с тех пор не оставляла его.
Когда он, очнувшись в холодном поту, зашевелился на диване, Наташа подошла к нему и спросила, что с ним. Он не ответил ей и, не понимая ее, посмотрел на нее странным взглядом.
Это то было то, что случилось с ним за два дня до приезда княжны Марьи. С этого же дня, как говорил доктор, изнурительная лихорадка приняла дурной характер, но Наташа не интересовалась тем, что говорил доктор: она видела эти страшные, более для нее несомненные, нравственные признаки.
С этого дня началось для князя Андрея вместе с пробуждением от сна – пробуждение от жизни. И относительно продолжительности жизни оно не казалось ему более медленно, чем пробуждение от сна относительно продолжительности сновидения.

Ничего не было страшного и резкого в этом, относительно медленном, пробуждении.
Последние дни и часы его прошли обыкновенно и просто. И княжна Марья и Наташа, не отходившие от него, чувствовали это. Они не плакали, не содрогались и последнее время, сами чувствуя это, ходили уже не за ним (его уже не было, он ушел от них), а за самым близким воспоминанием о нем – за его телом. Чувства обеих были так сильны, что на них не действовала внешняя, страшная сторона смерти, и они не находили нужным растравлять свое горе. Они не плакали ни при нем, ни без него, но и никогда не говорили про него между собой. Они чувствовали, что не могли выразить словами того, что они понимали.
Они обе видели, как он глубже и глубже, медленно и спокойно, опускался от них куда то туда, и обе знали, что это так должно быть и что это хорошо.
Его исповедовали, причастили; все приходили к нему прощаться. Когда ему привели сына, он приложил к нему свои губы и отвернулся, не потому, чтобы ему было тяжело или жалко (княжна Марья и Наташа понимали это), но только потому, что он полагал, что это все, что от него требовали; но когда ему сказали, чтобы он благословил его, он исполнил требуемое и оглянулся, как будто спрашивая, не нужно ли еще что нибудь сделать.
Когда происходили последние содрогания тела, оставляемого духом, княжна Марья и Наташа были тут.
– Кончилось?! – сказала княжна Марья, после того как тело его уже несколько минут неподвижно, холодея, лежало перед ними. Наташа подошла, взглянула в мертвые глаза и поспешила закрыть их. Она закрыла их и не поцеловала их, а приложилась к тому, что было ближайшим воспоминанием о нем.
«Куда он ушел? Где он теперь?..»

Когда одетое, обмытое тело лежало в гробу на столе, все подходили к нему прощаться, и все плакали.
Николушка плакал от страдальческого недоумения, разрывавшего его сердце. Графиня и Соня плакали от жалости к Наташе и о том, что его нет больше. Старый граф плакал о том, что скоро, он чувствовал, и ему предстояло сделать тот же страшный шаг.
Наташа и княжна Марья плакали тоже теперь, но они плакали не от своего личного горя; они плакали от благоговейного умиления, охватившего их души перед сознанием простого и торжественного таинства смерти, совершившегося перед ними.



Для человеческого ума недоступна совокупность причин явлений. Но потребность отыскивать причины вложена в душу человека. И человеческий ум, не вникнувши в бесчисленность и сложность условий явлений, из которых каждое отдельно может представляться причиною, хватается за первое, самое понятное сближение и говорит: вот причина. В исторических событиях (где предметом наблюдения суть действия людей) самым первобытным сближением представляется воля богов, потом воля тех людей, которые стоят на самом видном историческом месте, – исторических героев. Но стоит только вникнуть в сущность каждого исторического события, то есть в деятельность всей массы людей, участвовавших в событии, чтобы убедиться, что воля исторического героя не только не руководит действиями масс, но сама постоянно руководима. Казалось бы, все равно понимать значение исторического события так или иначе. Но между человеком, который говорит, что народы Запада пошли на Восток, потому что Наполеон захотел этого, и человеком, который говорит, что это совершилось, потому что должно было совершиться, существует то же различие, которое существовало между людьми, утверждавшими, что земля стоит твердо и планеты движутся вокруг нее, и теми, которые говорили, что они не знают, на чем держится земля, но знают, что есть законы, управляющие движением и ее, и других планет. Причин исторического события – нет и не может быть, кроме единственной причины всех причин. Но есть законы, управляющие событиями, отчасти неизвестные, отчасти нащупываемые нами. Открытие этих законов возможно только тогда, когда мы вполне отрешимся от отыскиванья причин в воле одного человека, точно так же, как открытие законов движения планет стало возможно только тогда, когда люди отрешились от представления утвержденности земли.

После Бородинского сражения, занятия неприятелем Москвы и сожжения ее, важнейшим эпизодом войны 1812 года историки признают движение русской армии с Рязанской на Калужскую дорогу и к Тарутинскому лагерю – так называемый фланговый марш за Красной Пахрой. Историки приписывают славу этого гениального подвига различным лицам и спорят о том, кому, собственно, она принадлежит. Даже иностранные, даже французские историки признают гениальность русских полководцев, говоря об этом фланговом марше. Но почему военные писатели, а за ними и все, полагают, что этот фланговый марш есть весьма глубокомысленное изобретение какого нибудь одного лица, спасшее Россию и погубившее Наполеона, – весьма трудно понять. Во первых, трудно понять, в чем состоит глубокомыслие и гениальность этого движения; ибо для того, чтобы догадаться, что самое лучшее положение армии (когда ее не атакуют) находиться там, где больше продовольствия, – не нужно большого умственного напряжения. И каждый, даже глупый тринадцатилетний мальчик, без труда мог догадаться, что в 1812 году самое выгодное положение армии, после отступления от Москвы, было на Калужской дороге. Итак, нельзя понять, во первых, какими умозаключениями доходят историки до того, чтобы видеть что то глубокомысленное в этом маневре. Во вторых, еще труднее понять, в чем именно историки видят спасительность этого маневра для русских и пагубность его для французов; ибо фланговый марш этот, при других, предшествующих, сопутствовавших и последовавших обстоятельствах, мог быть пагубным для русского и спасительным для французского войска. Если с того времени, как совершилось это движение, положение русского войска стало улучшаться, то из этого никак не следует, чтобы это движение было тому причиною.
Этот фланговый марш не только не мог бы принести какие нибудь выгоды, но мог бы погубить русскую армию, ежели бы при том не было совпадения других условий. Что бы было, если бы не сгорела Москва? Если бы Мюрат не потерял из виду русских? Если бы Наполеон не находился в бездействии? Если бы под Красной Пахрой русская армия, по совету Бенигсена и Барклая, дала бы сражение? Что бы было, если бы французы атаковали русских, когда они шли за Пахрой? Что бы было, если бы впоследствии Наполеон, подойдя к Тарутину, атаковал бы русских хотя бы с одной десятой долей той энергии, с которой он атаковал в Смоленске? Что бы было, если бы французы пошли на Петербург?.. При всех этих предположениях спасительность флангового марша могла перейти в пагубность.
В третьих, и самое непонятное, состоит в том, что люди, изучающие историю, умышленно не хотят видеть того, что фланговый марш нельзя приписывать никакому одному человеку, что никто никогда его не предвидел, что маневр этот, точно так же как и отступление в Филях, в настоящем никогда никому не представлялся в его цельности, а шаг за шагом, событие за событием, мгновение за мгновением вытекал из бесчисленного количества самых разнообразных условий, и только тогда представился во всей своей цельности, когда он совершился и стал прошедшим.
На совете в Филях у русского начальства преобладающею мыслью было само собой разумевшееся отступление по прямому направлению назад, то есть по Нижегородской дороге. Доказательствами тому служит то, что большинство голосов на совете было подано в этом смысле, и, главное, известный разговор после совета главнокомандующего с Ланским, заведовавшим провиантскою частью. Ланской донес главнокомандующему, что продовольствие для армии собрано преимущественно по Оке, в Тульской и Калужской губерниях и что в случае отступления на Нижний запасы провианта будут отделены от армии большою рекою Окой, через которую перевоз в первозимье бывает невозможен. Это был первый признак необходимости уклонения от прежде представлявшегося самым естественным прямого направления на Нижний. Армия подержалась южнее, по Рязанской дороге, и ближе к запасам. Впоследствии бездействие французов, потерявших даже из виду русскую армию, заботы о защите Тульского завода и, главное, выгоды приближения к своим запасам заставили армию отклониться еще южнее, на Тульскую дорогу. Перейдя отчаянным движением за Пахрой на Тульскую дорогу, военачальники русской армии думали оставаться у Подольска, и не было мысли о Тарутинской позиции; но бесчисленное количество обстоятельств и появление опять французских войск, прежде потерявших из виду русских, и проекты сражения, и, главное, обилие провианта в Калуге заставили нашу армию еще более отклониться к югу и перейти в середину путей своего продовольствия, с Тульской на Калужскую дорогу, к Тарутину. Точно так же, как нельзя отвечать на тот вопрос, когда оставлена была Москва, нельзя отвечать и на то, когда именно и кем решено было перейти к Тарутину. Только тогда, когда войска пришли уже к Тарутину вследствие бесчисленных дифференциальных сил, тогда только стали люди уверять себя, что они этого хотели и давно предвидели.


Знаменитый фланговый марш состоял только в том, что русское войско, отступая все прямо назад по обратному направлению наступления, после того как наступление французов прекратилось, отклонилось от принятого сначала прямого направления и, не видя за собой преследования, естественно подалось в ту сторону, куда его влекло обилие продовольствия.


Источник — «http://wiki-org.ru/wiki/index.php?title=Фосфоенолпируваткарбоксилаза&oldid=80500385»